Сапунова Л. И., Лобанок А. Г., Тамкович И. О., Костеневич А. А. СРАВНИТЕЛЬНАЯ КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РОСТА ШТАММОВ ARTHROBACTER SULFONIVORANS И СИНТЕЗА ВНЕКЛЕТОЧНОЙ БЕТА-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2017;61(4):83-88.
1. Husain, Q. β-Galactosidases and their potential applications: a review / Q. Husain // Crit. Rev. Biotechnol. – 2010. – Vol. 30, N 1. – P. 41–62. doi.org/10.3109/07388550903330497
2. Anisha, G. S. β-Galactosidases / G. S. Anisha // Current Developments in Biotechnology and Bioengineering. Pro duction, Isolation and Purification of Industrial Products / ed. A. Pandey, S. Negi, C. R. Soccol. – Elsevier Publ., 2017. – P. 395–421.
3. Kastsianevich, A. A. Beta-galactosidases of Arthrobacter bacteria: multiple forms or isoenzymes? / A. A. Kastsianevich, L. I. Sapunova // Научные стремления – 2011: материалы Междунар. науч.-практ. конф. молодых ученых, Минск, 14– 18 ноября 2011 г. – Минск: Белорусская наука, 2011. – Т. 1. – С. 200–206.
4. Screening, identification and characterization of Arthrobacter species bacterium producing extracellular beta-galactosidase / A. A. Kastsianevich [et al.] // Труды БГУ, сер. физиол., биохим. и молекул. основы функц. биосистем. – 2014. – Т. 9, Ч. 1. – С. 76–83.
5. Kuby, S. A. Purification and kinetics of β-galactosidase from E. coli, strain K-12 / S. A. Kuby, H. A. Lardy // J. Amer. Chem. Soc. – 1953. – Vol. 75, N 4. – P. 890–896. doi.org/10.1021/ja01100a035
6. Terui, G. Kinetics of hydrolase production by microorganisms / G. Terui // Pure Appl. Chem. – 1973. – Vol. 56, N 3. – P. 377–395. doi.org/10.1351/pac197336030377
7. Остерман, Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: электрофорез и ультрацентрифугирование / Л. А. Остерман.– М.: Наука, 1981. – C. 66–70.
8. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72, N 1–2. – P. 248–254. doi. org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
9. Secreted β-galactosidase from a Flavobacterium sp. isolated from a low-temperature environment / H. P. Sörensen [et al.] // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2006. – Vol. 70, N 5. – P. 548–557. doi.org/10.1007/s00253-005-0153-0
10. Kinetics and metabolism of Bifidobacterium adolescentis MB 239 growing on glucose, galactose, lactose, and galactooligosaccharides / A. Amaretti [et al.] // Appl. Environ. Microbiol. – 2007. – Vol. 73, N 11. – P. 2637–3644. doi. org/10.1128/AEM.02914-06
11. Purification and characterization of a novel β-galactosidase from Bacillus sp. MTCC 3088 / S. Chakraborti [et al.] // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. – 2000. – Vol. 24, N 1. – P. 58–63. doi.org/10.1038/sj.jim.2900770
12. Михайлова, Р. В. Мацерирующие ферменты мицелиальных грибов в биотехнологии / Р. В. Михайлова. – Минск: Белорусская наука, 2007. – 407 с.
13. Мороз, И. В. Кинетические характеристики процессов роста Penicillium piceum F-648 и P. piceum F-648 А3 и синтеза каталаз / И. В. Мороз, Р. В. Михайлова // Молекулярная и прикладная генетика: материалы Междунар. науч. конф., 17–18 нояб. 2005 г. – Минск, 2005. – С. 239.
14. Semashko, T. V. Growth characteristics and glucose oxidase production in mutant Penicillium funiculosum strains / T. V. Semashko, R. V. Mikhailova, A. G. Lobanok // Microbiology (Mikrobiologiya). – 2004. – Vol. 73, N 3. – P. 286–291. doi. org/ 10.1023/B:MICI.0000032238.29220.f7
15. Астапович, Н. И. Некоторые особенности роста Saccharomyces pastorianus и образования полигалактуроназы / Н. И. Астапович, Н. Е. Рябая // Микробиология. – 1996. – Т. 65, № 1. – С. 37–41.
