СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА И ОЦЕНКА  АНТИГЕННЫХ СВОЙСТВ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА  СЫВОРОТОЧНЫХ БЕЛКОВ СЕРИНОВЫМИ ПРОТЕАЗАМИ  ТРИПСИНОМ И АЛКАЛАЗОЙ

Головач Т. Н.; Жабанос Н. К.; Курченко В. П.

СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА И ОЦЕНКА АНТИГЕННЫХ СВОЙСТВ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА СЫВОРОТОЧНЫХ БЕЛКОВ СЕРИНОВЫМИ ПРОТЕАЗАМИ ТРИПСИНОМ И АЛКАЛАЗОЙ

Головач Т. Н., Жабанос Н. К., Курченко В. П.

2009

Исследованы степень протеолиза и антигенные свойства гидролизатов сывороточных белков, полученных с использованием сериновых протеаз: алкалазы и трипсина, а также комплекса ферментов. Методами SDS-электрофореза в ПААГ, высокоэффективной жидкостной хроматографии установлено, что при совместном использовании сериновых протеаз достигается наиболее полный гидролиз основных белковых аллергенов молока – β-лактоглобулина и α-лактальбумина, тогда как удаление высокомолекулярной фракции БСА осуществляется путем фильтрации гидролизатов. Изучение антигенных свойств гидролизата, полученного с использованием алкалазы и трипсина, методом двойной радиальной иммунодиффузии (по Ухтерлони), показало наличие в нем бивалентных антигенных детерминант; согласно результатам иммуноферментного анализа выявлено снижение способности связывать антитела на 60%. Фильтрация гидролизата привела к получению не образующей иммунные комплексы в реакции Ухтерлони пептидной фракции с Mr ≤10 кДа, антигенный потенциал которой составил менее 10%.

Головач Т. Н., Жабанос Н. К., Курченко В. П. СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА И ОЦЕНКА АНТИГЕННЫХ СВОЙСТВ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА СЫВОРОТОЧНЫХ БЕЛКОВ СЕРИНОВЫМИ ПРОТЕАЗАМИ ТРИПСИНОМ И АЛКАЛАЗОЙ. Актуальные вопросы переработки мясного и молочного сырья. 2009;(4):102-113.

Цитирование

Список литературы

1. Smithers, G.F. Advances in dairy foods processing and engineering: symposium / G.F. Smithers [et al.] // Journal of Dairy Science. – 1996. –Vol. 79. – P. 1454–1459.

2. Cavagni, G. Allergy to cow’s milk proteins in childhood: the author’s personal experience and new diagnostic and therapeutic proposals / G. Cavagni [et al.] // Pediatr. Med. Chir. – 1994. – Vol.16. – № 5. –P. 413–419.

3. Foegeding, E. A. Advances in modifying and understanding whey protein functionality / E. A.Foegeding [et al.] // Trends in Food Science and Technology. – 2002. – Vol. 13. – P. 151–159.

4. Wal, J.M. Bovine milk allergenicity / J.M. Wal // Annals of Allergy, Asthma, and Immunology. – 2004. – Vol. 93. – P. 2–11.

5. Nakamura, T. Production of low antigenic whey protein hydrolysates by enzymatic hydrolysis and denaturation with high pressure / T. Nakamura, H. Sado, Y. Syukunobe // Milchwissenschaft. – 1993. – Vol. 48. – № 3. –P. 141–144.

6. Mullally, M.M. Angiotensin-iconverting enzyme inhibitory activities of gastric and pancreatic proteinase digest of whey proteins / M.M. Mullally, H. Meisel, R.J. Fitzgerald // International Dairy Journal. – 1997. – Vol. 7. –P. 299–303.

7. Korhonen, H. Impact of processing on bioactive proteins and peptides / H. Korhonen [et al.] // Trends in Food Science and Technology. – 1998. –Vol. 9. – P. 307–319.

8. Bertrand-Harb, C. Thermal modifications of structure and co-denaturation of a-lactalbumin and b-lactoglobulin induce changes of solubility and susceptibility to proteases / C. Bertrand-Harb [et al.] // Nahrung. – 2002. –Vol. 46. – P. 283–289.

9. Protein measurement with the Folin phenol reagent / O.H. Lowry [et al.] // J. Biol. Chem. – 1951. – P. 265–275.

10. Остерман, Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование: практ. пособие / Л.А. Остерман. – М.: Наука, 1981. – 288 c.

11. Kim, S.B. Peptic and tryptic hydrolysis of native and heated whey protein to reduce its antigenicity / S.B. Kim [et al.] // J. Dairy. Sci. – 2007. – Vol. 90. – P. 4043–4050.

12. Иммунологические методы / под ред. Х. Фримеля. – М.: Мир, 1979. –518 c.

13. Gjesing, B. Allergen-specific IgE antibodies against antigenic components in cow milk and milk substitutes / B. Gjesing [et al.] // Allergy. – 1986. –Vol. 41. – P. 51–56.

14. Haddad, Z.H. IgE antibodies to peptic and peptic-tryptic digest of β-lactoglobulin: significance in food hypersensitivity Z.H. Haddad, V. Kalra, S. Verma // Ann. Allergy. – 1979. – Vol. 42. – P. 368–371.

15. Wong, D.W.S. Structures and functionalities of milk proteins / D.W.S. Wong; W.M. Camirand; A.E. Paviath // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. – 1996. – Vol. 36. – P. 807–844.

16. Papiz, M. Z. The structure of β-lactoglobulin and its similarity to plasma retinol-binding protein / M.Z. Papiz // Nature. – 1986. – Vol. 324. – P. 383–385.

17. Brew, K. α–lactalbumin / K. Brew, J.A. Grobler // P. Fox, Editor, Advances in Dairy Chemistry-1. – Elsevier. – Amsterdam, 1992. – P. 191–229.

18. Peters, T.Jr. Serum albumin / T.Jr. Peters // Adv. Protein Chem. – 1985. –Vol. 3. – P. 161–245.

19. Doucet, D. Gel formation of peptides produced by extensive enzymatic hydrolysis of β-lactoglobulin / D. Doucet, E.A. Foegeding // Biomacromolecules. – 2005. – Vol. 6. – P. 1140–1148.

20. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб; пер. с англ. – М., 1982. –C. 370–376.

21. Besler, M. Stability of food allergens and allergenicity of processed foods / M. Besler, H. Steinhart, A. Paschke // J. Chromatogr. Biomed. Sci. Appl. –2001. – Vol. 756. – P. 207–228.

22. Restani, P. Evaluation by SDS-PAGE and immunoblotting of residual antigenicity in hydrolysed protein formulas / P. Restani [et al.] // Clinical and Experimental Allergy: Journal of the British Society for Allergy and Clinical Immunology. – Vol. 25. – P. 651–658.

Источник

Информация

Автор

Головач Т. Н. РУП «Институт мясо-молочной промышленности»; Белорусский государственный университет
Жабанос Н. К. РУП «Институт мясо-молочной промышленности»
Курченко В. П. Белорусский государственный университет

Страницы

102-113

Год издания

2009

Коллекции

Актуальные вопросы переработки мясного и молочного сырья