Литвинко Н. М., Антончик Г. Н., Глушакова Т. Г., Герловский Д. О. ОСОБЕННОСТИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЦИТОХРОМА Р450 И ФОСФОЛИПАЗ А2 РАЗНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ, ОБНАРУЖИВАЕМЫЕ КД-СПЕКТРОСКОПИЕЙ. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2016;60(6):64-71.
1. Lewis, D. F. V. Guide to Cytochromes P450: Structure and Function / D. F. V. Lewis. – 2nd ed. – 2001. – 189 р. doi. org/10.1201/9781420023046.
2. Цитохром Р-450-зависимый метаболизм арахидоновой кислоты / И. В. Иванов [и др.] // Биохимия. – 1999. – Т. 64, вып. 7. – С. 869–882. PubMed ID: 10424895.
3. Метелица, Д. И. Влияние фосфолипидов на цитохром P-450 и реакции с его участием / Д. И. Метелица // Успехи современной биологии. – 1982. – Т. 94, № 3. – С. 345–359.
4. Pandini, V. Interaction of the soluble recombinant PsaD subunit of spinach photosystem I with ferredoxin I / V. Pandini, A. Aliverti, G. Zanetti // Biochemistry. – 1999. – Vol. 38, N 33. – P. 10707– 10713.
5. Кисель, М. А. Влияние фенобарбитала на активность эндогенной растворимой фосфолипазы А в печени. Взаимосвязь с микросомальной гидроксилирующей системой / М. А. Кисель, Н. М. Литвинко // Хим.-фарм. журн. – 1995. – № 6. – С. 19–22.
6. Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – M.: Наука, 1981. – 256 с.
7. Ingelman-Sundberg, M. Incorporation of purified components of the rabbit liver microsomal hydroxylase system into phospholipid vesicles / M. Ingelman-Sundberg, H. Glaumann // Biochim. Biophys. Acta. – 1980. – Vol. 599, N 2. – P. 417–435. doi: 10.1016/0005-2736(80)90188-1.
8. Изучение специфичности фосфолипазы А2 на субстратсодержащих структурах, имеющих разную надмолекулярную организацию / А. А. Ахрем [и др.] // Биохимия. – 1989. – Т. 54, № 4. – С. 687–693.
9. Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin // J. Chromatogr. – 1975. – Vol. 114, N 1. – Р. 129–141. doi:10.1016/s0021-9673(00)85249-8.
10. Haugen, D. A. Properties of electroforetically homogeneous phenobarbital-inducible and β-naphthoflavone-inducible forms of liver microsomal cytochrome P-450 / D. A. Haugen, M. J. Coon // J. Biol. Chem. – 1976. – Vol. 251, N 24. – Р. 7929–7939.
11. Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p.
12. Литвинко, Н. М. Активность фосфолипазы А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: УП «Технопринт», 2003. – 350 с.
13. Герловский, Д. О. Исследование действия цитохрома Р-450 3А4 человека на фосфолиполиз в модельной системе / Д. О. Герловский, Н. М. Литвинко, А. В. Янцевич // Химия, структура и функция биомолекул: тезисы докл. IV Междунар. конф., Минск, 17–19 окт. 2012 г. – Минск, 2012. – С. 197.
14. Василенко, К. С. Использование спектроскопии кругового дихроизма для анализа супервторичной структуры нативных и денатурированных белков: автореф. дис. … канд. физ.-мат. наук: 03.00.02 / К. С. Василенко; РАН, Ин-т белка. – Пущино, 2004. – 24 c.
15. Антончик, Г. Н. Исследование белок-белкового взаимодействия цитохрома Р-450 и фосфолипазы А2 / Г. Н. Антончик, Т. Г. Гудко // Молодежь в науке – 2014. – Минск, 2015. – Ч. 1: сер. хим. наук. – С. 3–5.
16. Cytochromes P450: Role in the Metabolism and Toxicity of Drugs and other Xenobiotics / ed. C. Ioannides. – Cambridge: RSC Publishing, 2008. – 544 p.
17. Ekroos, M. Structural basis for ligand promiscuity in cytochrome P450 3A4 / M. Ekroos, T. Sjögren // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2006. – Vol. 103, N 37. – Р. 13682–13687. doi:10.1073/pnas.0603236103.
