<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<xml>
 <records>
  <record>
   <ref-type name="Journal Article">17</ref-type>
   <contributors>
    <authors>
     <author>Литвинко Н. М.</author>
     <author>Антончик Г. Н.</author>
     <author>Глушакова Т. Г.</author>
     <author>Герловский Д. О.</author>
    </authors>
   </contributors>
   <titles>
    <title>ОСОБЕННОСТИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЦИТОХРОМА Р450 И ФОСФОЛИПАЗ А2 РАЗНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ, ОБНАРУЖИВАЕМЫЕ КД-СПЕКТРОСКОПИЕЙ</title>
   </titles>
   <keywords>
    <keyword>фосфолипазы A2 поджелудочной железы и яда змеи</keyword>
    <keyword>CYP3А4</keyword>
    <keyword>CYP2В4</keyword>
    <keyword>КД-спектроскопия</keyword>
   </keywords>
   <dates>
    <year>2016</year>
    <pub-dates>
     <date>2017-01-09</date>
    </pub-dates>
   </dates>
   <journal>Доклады Национальной академии наук Беларуси</journal>
   <abstract>Проведено изучение особенностей белок-белкового взаимодействия цитохромов Р450 (CYP2В4 и CYP3А4) и фосфолипаз А2 (ФЛА2) с использованием спектроскопии кругового дихроизма. Обнаружены разнонаправленные эффекты в изменении спектров KД смеси ФЛА2 яда змеи–CYP2В4 (соотношение 1  :   4 моль/моль) и смеси ФЛА2 поджелудочной железы свиньи–CYP3А4 человека (соотношение 1  : 20 моль/моль) в сравнении со спектрами KД индивидуальных белков соответственно, что свидетельствует о прямом белок-белковом взаимодействии ФЛА2 и CYP. При этом результирующий спектр КД в первом случае характеризуется увеличением в 2,5 раза значений молярной эллиптичности смеси белков по отношению к молярной эллиптичности цитохрома Р450, а во втором – существенным уменьшением этого показателя, что отражает значительные изменения в конформации этих биополимеров при взаимодействии.</abstract>
   <urls>
    <web-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/publication/2959</url>
    </web-urls>
    <pdf-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/files/2941</url>
    </pdf-urls>
   </urls>
  </record>
 </records>
</xml>
