Окислительный стресс в митохондриях мозга при алюминиевом нейротоксикозе и введении модуляторов биосинтеза глутатиона и кофермента А

Семенович Д. С.; Канунникова Н. П.; Мойсеёнок А. Г.

Окислительный стресс в митохондриях мозга при алюминиевом нейротоксикозе и введении модуляторов биосинтеза глутатиона и кофермента А

Семенович Д. С., Канунникова Н. П., Мойсеёнок А. Г.

2020

https://doi.org/10.29235/1561-8323-2020-64-1-78-85

На экспериментальной модели алюминиевого нейротоксикоза установлено, что в условиях хронического введения хлорида алюминия у крыс развиваются явления окислительного стресса и угнетение восстановительного потенциала системы глутатиона в митохондриальной и постмитохондриальной фракциях больших полушарий мозга. Показано, что введение N-ацетилцистеина, а также сочетанного назначения его с модуляторами биосинтеза кофермента А (D-пантенолом или D-пантетином) на фоне алюминиевого нейротоксикоза приводят к выраженному снижению продукции активных форм кислорода митохондриями, снижению наработки тиобарби-турат-реагирующих соединений, нормализации содержания глутатиона и его биосинтеза в ткани мозга. Полученные результаты указывают на высокую эффективность предшественника биосинтеза глутатиона N-ацетилцистеина в предупреждении окислительного стресса в хронической модели алюминиевого нейротоксикоза, что может быть обоснованием для его применения как модулятора редокс-статуса митохондрий при развитии нейродегенеративной патологии.

Семенович Д. С., Канунникова Н. П., Мойсеёнок А. Г. Окислительный стресс в митохондриях мозга при алюминиевом нейротоксикозе и введении модуляторов биосинтеза глутатиона и кофермента А. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2020;64(1):78-85. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2020-64-1-78-85

Цитирование

Список литературы

1. Lezi, E. Mitochondria in neurodegeneration / E. Lezi, R. H. Swerdlow // Adv. Exp. Med. Biol. - 2012. - Vol. 942. -P. 269-286. https://doi.org/10.1007/978-94-007-2869-1_12

2. Mitochondrial dysfunction, oxidative stress and neurodegeneration / M. Mancuso [et al.] // J. Alzheimers Dis. - 2006. -Vol. 10, N 1. - Р 59-73. https://doi.org/10.3233/jad-2006-10110

3. Dringen, R. Glutathione pathways in the brain / R. Dringen, J. Hirrlinger // Biol. Chem. - 2003. - Vol. 384, N 4. -Р 505-516. https://doi.org/10.1515/bc.2003.059

4. Кулинский, В. И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, Л. С. Колесниченко // Успехи соврем. биол. - 1990. - Т. 110, № 1. - С. 20-32.

5. Perluigi, М. mTOR signaling in aging and neurodegeneration: At the crossroad between metabolism dysfunction and impairment of autophagy / M. Perluigi, F. Di Domenico, D. A. Butterfield // Neurobiol. Dis. - 2015. - Vol. 84. - P. 39-49. https://doi.org/10.1016/j.nbd.2015.03.014

6. Mechanisms Underlying Aluminum Neurotoxicity Related to 14-3-3Z Protein / H. Wang [et al.] // Toxicol Sci. - 2018. -Vol. 163, N 1. - Р 45-56. https://doi.org/10.1093/toxsci/kfy021

7. Said, M. M. Neuroprotective effects of eugenol against aluminium induced toxicity in the rat brain / М. М. Said, М. М. Rabo // Archives of Industrial Hygiene and Toxicology. - 2017. - Vol. 68, N 1. - Р. 27-37. https://doi.org/10.1515/aiht-2017-68-2878

8. Pallotti, F. Isolation and subfractionation of mitochondria from animal cells and tissue culture lines / F. Pallotti, G. Lenaz // Methods Cell Biol. - 2007. - Vol. 80. - P. 3-44. https://doi.org/10.1016/s0091-679x(06)80001-4

9. Comparison of spectrophotometric and HPLC methods for determination of lipid peroxidation products in rat brain tissues / M. Durfinova [et al.] // Chem. Pap. - 2007. - Vol. 61, N 4. - P. 321-325. https://doi.org/10.2478/s11696-007-0040-5

10. Rahman, I. Assay for quantitative determination of glutathione and glutathione disulfide levels using enzymatic recycling method / I. Rahman, A. Kode, S. K. Biswas // Nat. Protoc. - 2006. - Vol. 1, N 6. - P. 3159-3165. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.378

11. Flohe, L. Assays of glutathione peroxidase / L. Flohe, W. A. Gunzler // Methods Enzymol. - 1984. - Vol. 105. -P. 114-120. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(84)05015-1

12. Habig, W. H. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation / W. H. Habig, M. J. Pabst, W. B. Jakoby // J. Biol. Chem. - 1974. - Vol. 249, N 22. - P. 7130-7139.

13. Smith, I. K. Assay of glutathione reductase in crude tissue homogenates using 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) / I. K. Smith, T. L. Vierheller, C. A. Thorne // Anal. Biochem. - 1988. - Vol. 175, N 2. - P. 408-413. https://doi.org/10.1016/0003-2697(88)90564-7

14. A spectrophotometric assay of gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione synthetase in crude extracts from tissues and cultured mammalian cells / G. Volohonsky [et al.] // Chem. Biol. Interact. - 2002. - Vol. 140, N 1. - Р. 49-65. https://doi.org/10.1016/s0009-2797(02)00017-0

15. Menon, D. A fluorometric method to quantify protein glutathionylation using glutathione derivatization with 2,3-naphthalenedicarboxaldehyde / D. Menon, P. G. Board // Anal. Biochem. - 2013. - Vol. 433, N 2. - P. 132-136. https://doi.org/10.1016/j.ab.2012.10.009

Источник

Информация

Автор

Семенович Д. С. Институт биохимии биологически активных соединений, Национальная академия наук Беларуси
Канунникова Н. П. Институт биохимии биологически активных соединений, Национальная академия наук Беларуси
Мойсеёнок А. Г. Институт биохимии биологически активных соединений, Национальная академия наук Беларуси

Страницы

78-85

Год издания

2020

Ключевые слова

Коллекции

Доклады Национальной академии наук Беларуси