Моделирование редокс-дисбаланса и окислительного стресса в гиппокампе при алюминиевом нейротоксикозе и инициировании биосинтеза кофермента А

Канунникова Н. П.; Семенович Д. С.; Катковская И. Н.; Титко О. В.; Лукиенко Е. П.; Гуринович В. А.; Мойсеёнок А. Г.

Моделирование редокс-дисбаланса и окислительного стресса в гиппокампе при алюминиевом нейротоксикозе и инициировании биосинтеза кофермента А

Канунникова Н. П., Семенович Д. С., Катковская И. Н., Титко О. В., Лукиенко Е. П., Гуринович В. А., Мойсеёнок А. Г.

2023

https://doi.org/10.29235/1561-8323-2023-67-6-481-489

У половозрелых крыс-самок линии Wistar CRL: (WI) WUBR вызывали альцгеймерподобный патологический процесс с использованием хлорида алюминия (200 мг/кг, внутрижелудочно, 6 недель) с целью моделирования редокс-дисбаланса и окислительного стресса в гиппокампе и оценки возможностей их коррекции двухнедельным назначением модуляторов биосинтеза кофермента А (пантенола, пантетина, гомопантотената в дозе 200 мг/кг, внутрижелудочно на протяжении 2 недель). На фоне активации процессов перекисного окисления и падения активности ацетилхолинэстеразы (АХЭ) наблюдали снижение восстановительного потенциала глутатиона и уровня кислоторастворимой фракции КоА с одновременным увеличением активности глутатион-метаболизирующих ферментов (GR, GPx, GST), процесса S-глутатионилирования белков и уровня белковых тиолов. Введение предшественников биосинтеза КоА в полной (пантенол, пантетин) или в частичной (гомопантотенат) мере оказывало антиоксидантный эффект, восстанавливало активность АХЭ, уровень и восстановительный потенциал глутатиона и глутатион-метаболизирующих ферментов, процесс S-глутатионилирования и стимулировало активность ферментов, генерирующих НАДФН+. С учетом низкого эффекта предшественников кофермента на уровень КоА в гиппокампе и высокую редокс-фармакологическую активность предполагается их внекоферментное действие на редокс-механизмы, приводящие к увеличению биодоступности восстанавливающих эквивалентов и энергетического статуса.

Канунникова Н. П., Семенович Д. С., Катковская И. Н., Титко О. В., Лукиенко Е. П., Гуринович В. А., Мойсеёнок А. Г. Моделирование редокс-дисбаланса и окислительного стресса в гиппокампе при алюминиевом нейротоксикозе и инициировании биосинтеза кофермента А. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2023;67(6):481-489. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2023-67-6-481-489

Цитирование

Список литературы

1. Кофермент А, ацил-КоА и система глутатиона в структурах ЦНС при введении гомопантотената и алюминиевом нейротоксикозе / А. Г. Мойсеёнок [и др.] // Нейрохимия. – 2010. – Т. 27, № 1. – С. 36–39.

2. Oxidative stress in neurodegenerative diseases: from molecular mechanisms to clinical applications / Z. Liu [et al.] // Oxidative Medicine and Cellular Longevity. – 2017. – Vol. 2017. – Art. 2525967. https://doi.org/10.1155/2017/2525967

3. Лукьяненко, Л. М. Влияние ионов алюминия на биофизические параметры мембран эритроцитов / Л. М. Лукьяненко, А. С. Скоробогатова, Е. И. Слобожанина // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. біял. навук. – 2010. – № 2. – С. 55–58.

4. К вопросу о роли алюминия в развитии деменций / Н. А. Гресь [и др.] // Новости мед.-биол. наук. – 2014. – № 3. – С. 70–78.

5. Kumar, V. Aluminium neurotoxicity: neurobehavioural and oxidative aspects / V. Kumar, K. D. Gill // Arch. Toxicol. – 2009. – Vol. 83, N 11. – P. 965–978. https://doi.org/10.1007/s00204-009-0455-6

6. Apoptosis and oxidative stress in neurodegenerative diseases / E. Radi [et al.] // J. Alzheimers Dis. – 2014. – Vol. 42, N 3. – P. S125–S152. https://doi.org/10.3233/jad-132738

7. Hippocampus and its involvement in Alzheimer’s disease: a review / Y. L. Rao [et al.] // Biotech. – 2022. – Vol. 12, N 2. – Art. 55. https://doi.org/10.1007/s13205-022-03123-4

8. A critical evaluation of neuroprotective and neurodegenerative MicroRNAs in Alzheimer’s disease / P. H. Reddy [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2017. – Vol. 483, N 4. – P. 1156–1165. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2016.08.067

9. Johnson, W. M. Dysregulation of glutathione homeostasis in neurodegenerative diseases / W. M. Johnson, A. L. Wilson-Delfosse, J. J. Mieyal // Nutrients. – 2012. – Vol. 4, N 10. – P. 1399–1440. https://doi.org/10.3390/nu4101399

10. Comparison of spectrophotometric and HPLC methods for determination of lipid peroxidation products in rat brain tissues / M. Ďurfinová [et al.] // Chem. Pap. – 2007. – Vol. 61, N 4. – P. 321–325. https://doi.org/10.2478/s11696-007-0040-5

11. Еrеl, O. A novel automated direct measurement for total antioxidant capacity using a new generation, more stable ABTS radical cation / O. Еrеl // Clin. Biochem. – 2004. – Vol. 37, N 4. – P. 277–285. https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2003.11.015

12. Rahman, I. Assay for quantitative determination of glutathione and glutathione disulfide levels using enzymatic recycling method / I. Rahman, A. Kode, S. K. Biswas // Nat. Protoc. – 2006. – Vol. 1. – P. 3159–3165. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.378

13. Tsuchiya, Y. Methods for measuring CoA and CoA derivatives in biological samples / Y. Tsuchiya, U. Pham, I. Gout // Biochem. Soc. Trans. – 2014. – Vol. 42, N 4. – P. 1107–1111. https://doi.org/10.1042/bst20140123

14. Flohé, L. Assays of glutathione peroxidase / L. Flohé, W. A. Günzler // Methods Enzymol. – 1984. – Vol. 105. – P. 114–120. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(84)05015-1

15. Habig, W. H. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation / W. H. Habig, M. J. Pabst, W. B. Jakoby // J. Biol. Chem. – 1974. – Vol. 249, N 22. – P. 7130–7139. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)42083-8

16. Smith, I. K. Assay of glutathione reductase in crude tissue homogenates using 5,5′-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) / I. K. Smith, T. L. Vierheller, C. A. Thorne // Anal. Biochem. – 1988. – Vol. 175, N 2. – P. 408–413. https://doi.org/10.1016/00032697(88)90564-7

17. Menon, D. A fluorometric method to quantify protein glutathionylation using glutathione derivatization with 2,3-naphthalenedicarboxaldehyde / D. Menon, P. G. Board // Anal. Biochem. – 2013. – Vol. 433, N 2. – P. 132–136. https://doi.org/10.1016/j.ab.2012.10.009

18. Patsoukis, N. Determination of the thiol redox state of organisms: new oxidative stress indicators / N. Patsoukis, C. D. Georgiou // Anal. Bioanal. Chem. – 2004. – Vol. 378. – P. 1783–1792. https://doi.org/10.1007/s00216-004-2525-1

19. Ninfali, P. Methods for studying the glucose-6-phosphate dehydrogenase activity in brain areas / P. Ninfali, G. Aluigi, A. Pompella // Brain Research Protocols. – 1997. – Vol. 1, N 4. – P. 357–363. https://doi.org/10.1016/s1385-299x(97)00011-1

Источник

Информация

Автор

Канунникова Н. П. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси; Гродненский государственный университет имени Янки Купалы
Семенович Д. С. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси; Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А. Н. Белозерского Московского государственного университета
Катковская И. Н. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси
Титко О. В. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси
Лукиенко Е. П. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси
Гуринович В. А. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси
Мойсеёнок А. Г. Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси

Страницы

481-489

Год издания

2023

Ключевые слова

Коллекции

Доклады Национальной академии наук Беларуси