ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКА

Chegini K. G.; Sadati S. M.; Rahbarimehr А.; Yaghmaei P.; Farasat A.; Gheibi N.

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКА

Chegini K. G., Sadati S. M., Rahbarimehr А. , Yaghmaei P. , Farasat A. , Gheibi N.

2019

Взаимодействие никотиновой и пиколиновой кислот с сывороточным альбумином человека (САЧ) — основным транспортным белком крови — исследовано с использованием методов УФ и видимой спектроскопии, флуориметрии, кругового дихроизма и молекулярного докинга. Два термодинамических параметра САЧ – точка плавления (Tm) и ΔG0(298K) – получены из данных по термическому разложению САЧ в присутствии и в отсутствие никотиновой и пиколиновой кислот. Для САЧ без кислот и после инкубации САЧ с никотиновой или пиколиновой кислотой получены Tm = 332.5, 336.4 и 333.9 К и ΔG0298K = 97.4, 99.9 и 118.9 кДж/моль соответственно. В экспериментах по химической денатурации с использованием гидрохлорида гуанидина ΔG0H2O = 12.5, 16 и 15.3 кДж/моль, [лиганд]1/2 = 2.2, 2.4 и 2.3 М, m = 5.6, 6.6 и 6.6 кДж/(моль · M). Результаты, полученные методами кругового дихроизма, УФ-видимой спектроскопии и молекулярной динамики, показывают, что связывание никотиновой и пиколиновой кислот с САЧ вызывает конформационные изменения в САЧ. Исследование методами молекулярного докинга показывает, что сродство связывания никотиновой и пиколиновой кислот с сайтом І (поддомен ІІA) больше, чем с сайтом ІI (поддомен ІІIA) САЧ.

Chegini K. G., Sadati S. M., Rahbarimehr А. , Yaghmaei P. , Farasat A. , Gheibi N. ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКА. Журнал прикладной спектроскопии. 2019;86(4):672(1)-672(9).

Цитирование

Список литературы

1. M. D. Waghmare, K. L. Wasewar, S. S. Sonawane, D. Z. Shende, Sep. Purif. Technol., 120, 296–303 (2013).

2. L. A. Carlson, J. Int. Med., 258, 2, 94–114 (2005).

3. N. Khunnawutmanotham, N. Chimnoi, P. Saparpakorn, P. Pungpo, S. Louisirirotchanakul, S. Hannongbua, S. Techasakul, Molecules, 12, 2, 218–230 (2007).

4. M. C. Lourenço, M. V. de Souza, A. C. Pinheiro, M. d. L. Ferreira, R. S. Gonçalves, T. C. M. Nogueira, M. A. Peralta, Arkivoc, 15, 181–191 (2007).

5. W. L. Mitchell, G. M. Giblin, A. Naylor, A. J. Eatherton, B. P. Slingsby, A. D. Rawlings, K. S. Jandu, C. P. Haslam, A. J. Brown, P. Goldsmith, Bioorg. Med. Chem. Lett., 19, No. 1, 259–263 (2009).

6. N. B. Patel, F. M. Shaikh, Saudi Pharm. J., 18, 3, 129–136 (2010).

7. M. Pavlova, A. Mikhalev, M. Kon'shin, M. Y. Vasil'eva, L. Mardanova, T. Odegova, M. Vakhrin, Pharm. Chem. J., 35, 12, 664–666 (2001).

8. R. Grant, S. Coggan, G. Smythe, Int. J. Tryptophan Res., 2, 71 (2009).

9. J. A. Fernandez-Pol, P. D. Hamilton, D. J. Klos, Anticancer Res., 21, 2A, 931–957 (2001).

10. P. Lee, X. Wu, Curr. Pharm. Des., 21, 14, 1862–1865 (2015).

11. C. Müller, R. T. Farkas, F. Borgna, R. M. Schmid, M. Benešová, R. Schibli, Bioconjug. Chem., 28, 9, 2372–2383 (2017).

12. O. Dömötör, T. Tuccinardi, D. Karcz, M. Walsh, B. S. Creaven, É. A. Enyedy, Bioorg. Chem., 52, 16–23 (2014).

13. A. Garg, D. M. Manidhar, M. Gokara, C. Malleda, C. S. Reddy, R. Subramanyam, PLoS One, 8, 5, e63805 (2013).

14. D. P. Yeggoni, M. Gokara, D. Mark Manidhar, A. Rachamallu, S. Nakka, C. S. Reddy, R. Subramanyam, Mol. Pharm., 11, No. 4, 1117–1131 (2014).

15. O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 31, No. 2, 455–461 (2010).

16. G. M. Morris, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 19, No. 14, 1639–1662 (1998).

17. E. Lindahl, B. Hess, D. Van Der Spoel, Mol. Model. Annual, 7, No. 8, 306–317 (2001).

18. A. W. Schüttelkopf, D. M. Van Aalten, Acta Crystallogr. D: Biol. Crystallogr., 60, No. 8, 1355–1363 (2004).

19. W. F. van Gunsteren, X. Daura, A. E. Mark, Encyclopedia of Computational Chemistry, 2 (2002).

20. A. Farasat, F. Rahbarizadeh, G. Hosseinzadeh, S. Sajjadi, M. Kamali, A. H. Keihan, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 8, 1710–1728 (2017).

21. J. Min, X. Meng-Xia, Z. Dong, L. Yuan, L. Xiao-Yu, C. Xing, J. Mol. Struct., 692, No. 1, 71–80 (2004).

22. G. Zhang, Q. Que, J. Pan, J. Guo, J. Mol. Struct., 881, No. 1, 132–138 (2008).

23. C. N. Pace, J. M. Scholtz, Protein Struct.: A Practical Approach, 2, 299–321 (1997).

24. R. A. Deshpande, M. I. Khan, V. Shankar, Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics, 1648, No. 1, 184–194 (2003).

25. H. Asghari, K. G. Chegini, A. Amini, N. Gheibi, Int. J. Biol. Macromolecules, 84, 35–42 (2016).

26. Z. Chi, R. Liu, Y. Teng, X. Fang, C. Gao, J. Agric. Food Chem., 58, No. 18, 10262–10269 (2010).

27. S. Patel, A. Datta, J. Phys. Chem. B, 111, No. 35, 10557–10562 (2007).

28. G. Zhang, B. Keita, C. T. Craescu, S. Miron, P. de Oliveira, L. Nadjo, J. Phys. Chem. B, 111, No. 38, 11253–11259 (2007).

29. M. Gokara, V. V. Narayana, V. Sadarangani, S. R. Chowdhury, S. Varkala, D. B. Ramachary, R. Subramanyam, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 10, 2280–2292 (2017).

30. R. M. Abreu, H. J. Froufe, M. J. R. Queiroz, I. C. Ferreira, Chem. Biol. Drug. Des., 79, No. 4, 530–534 (2012).

31. V. Mohan, A. C. Gibbs, M. D. Cummings, E. P. Jaeger, R. L. DesJarlais, Curr. Pharm. Design, 11, No. 3, 323–333 (2005).

32. C. Cao, G. Wang, A. Liu, S. Xu, L. Wang, S. Zou, Int. J. Mol. Sci., 17, No. 3, 333 (2016).

33. T. Awang, N. Wiriyatanakorn, P. Saparpakorn, D. Japrung, P. Pongprayoon, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 4, 781–790 (2017).

34. G. P. Amini, F. Goshadrou, H. A. Ebrahim, P. Yaghmaei, T. S. Hesami, Iran. Red. Cresc. Med. J., 19, No. 3, e40306 (2017).

35. M. C. Deller, L. Kong, B. Rupp, Acta Crystallogr. F: Struct. Biol. Commun., 72, No. 2, 72–95 (2016).

36. P. Hammarström, B. H. Jonsson, Protein denaturation and the denatured state. Encyclopedia of Life Sciences, Wiley, New York (2005).

37. F. Rashid, S. Sharma, B. Bano, Protein J., 24, No. 5, 283–292 (2005).

38. W. K. Lim, J. Rösgen, S. W. Englander, Proc. Natl. Acad. Sci., 106, No. 8, 2595–2600 (2009).

39. R. Capomaccio, I. Osório, I. Ojea-Jiménez, G. Ceccone, P. Colpo, D. Gilliland, R. Hussain, G. Siligardi, F. Rossi, S. Ricard-Blum, Biointerphases, 11, No. 4, 04B310 (2016).

40. H. Xu, N. Yao, H. Xu, T. Wang, G. Li, Z. Li, Int. J. Mol. Sci., 14, No. 7, 14185–14203 (2013).

41. J. W. Donovan, J. Biol. Chem., 244, No. 8, 1961–1967 (1969).

42. B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, No. 4, 1350–1356 (2006).

43. H. Zhang, P. Wu, Y. Wang, J. Cao, Int. J. Biol. Macromol., 92, 593–599 (2016).

Источник

Информация

Автор

Chegini K. G. Центр клеточных и молекулярных исследований, Университет медицинских наук
Sadati S. M. Исламский университет Азада
Rahbarimehr А. Исламский университет Азада
Yaghmaei P. Исламский университет Азада
Farasat A. Университет медицинских наук
Gheibi N. Центр клеточных и молекулярных исследований, Университет медицинских наук

Страницы

672(1)-672(9)

Год издания

2019

Ключевые слова

Коллекции

Журнал прикладной спектроскопии