%0 article
%A Диченко Я. В., 
%A Травкина М. , 
%A Янцевич А. В., 
%A Усанов С. A., 
%T <i>In silico</i> анализ влияния фосфорилирования на структуру стероид-гидроксилаз человека CYP17A1 И CYP19A1
%D 2020
%R 10.29235/1561-8323-2020-64-4-431-440
%J Доклады Национальной академии наук Беларуси
%X С целью изучения влияния пост-трансляционных модификаций (ПТМ) на структуру и функции стероид-гидроксилаз человека CYP17A1 и CYP19A1 проведен анализ траекторий молекулярной динамики ферментов, содержащих модифицированные фосфогруппами аминокислотные остатки S258 (CYP17A1), T162 и Y361 (CYP19A1). Показано, что наличие ПТМ в структуре белка не приводит к значительным изменениям пространственной структуры ферментов и увеличивает общую стабильность белковой глобулы. Установлено, что фосфорилирование S258, T162 и Y361 оказывает влияние на интерфейс взаимодействия стероид-гидроксилаз с соответствующими донорами электронов путем уменьшения подвижности аминокислотных остатков, участвующих в формировании молекулярных комплексов с редокс-партнерами. Обнаружено, что фосфорилирование T162 (CYP19A1) приводит к уменьшению подвижности аминокислотных остатков, формирующих канал доступа субстрата в активный центр фермента. Полученные результаты проясняют механизм быстрой регуляции активности CYP17A1 и CYP19A1 человека посредством ПТМ.
%U https://www.academjournals.by/publication/2525