@article{Диченко Я. В.2020-08-30,
author = { Диченко Я. В.,  Травкина М. ,  Янцевич А. В.,  Усанов С. A.},
title = {<i>In silico</i> анализ влияния фосфорилирования на структуру стероид-гидроксилаз человека CYP17A1 И CYP19A1},
year = {2020},
doi = {10.29235/1561-8323-2020-64-4-431-440},
publisher = {NP «NEICON»},
abstract = {С целью изучения влияния пост-трансляционных модификаций (ПТМ) на структуру и функции стероид-гидроксилаз человека CYP17A1 и CYP19A1 проведен анализ траекторий молекулярной динамики ферментов, содержащих модифицированные фосфогруппами аминокислотные остатки S258 (CYP17A1), T162 и Y361 (CYP19A1). Показано, что наличие ПТМ в структуре белка не приводит к значительным изменениям пространственной структуры ферментов и увеличивает общую стабильность белковой глобулы. Установлено, что фосфорилирование S258, T162 и Y361 оказывает влияние на интерфейс взаимодействия стероид-гидроксилаз с соответствующими донорами электронов путем уменьшения подвижности аминокислотных остатков, участвующих в формировании молекулярных комплексов с редокс-партнерами. Обнаружено, что фосфорилирование T162 (CYP19A1) приводит к уменьшению подвижности аминокислотных остатков, формирующих канал доступа субстрата в активный центр фермента. Полученные результаты проясняют механизм быстрой регуляции активности CYP17A1 и CYP19A1 человека посредством ПТМ.},
URL = {https://www.academjournals.by/publication/2525},
eprint = {https://www.academjournals.by/files/2523},
journal = {Доклады Национальной академии наук Беларуси},
}