<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<xml>
 <records>
  <record>
   <ref-type name="Journal Article">17</ref-type>
   <contributors>
    <authors>
     <author>Агаева Г. А.</author>
     <author>Наджафова Г. З.</author>
     <author>Маммадова А. Дж.</author>
    </authors>
   </contributors>
   <titles>
    <title>Исследование пространственной структуры β-амилоидного пептида (25-35) по данным спектроскопии кругового дихроизма в среде, приближенной к условиям мембранного окружения</title>
   </titles>
   <keywords>
    <keyword>β-амилоидный пептид (25-35)</keyword>
    <keyword>спектр кругового дихроизма</keyword>
    <keyword>конформация</keyword>
    <keyword>элемент вторичной структуры</keyword>
    <keyword>α-спиральная структура</keyword>
   </keywords>
   <dates>
    <year>2025</year>
    <pub-dates>
     <date>2025-03-27</date>
    </pub-dates>
   </dates>
   <journal>Журнал прикладной спектроскопии</journal>
   <abstract>Методом спектроскопии кругового дихроизма в среде, приближенной к условиям мембранного окружения, исследована пространственная структура β-амилоидного пептида (25-35) в растворе дипальмитоилфосфатидилхолина (DPPC) c холестерином и без него. Обнаружено, что пептид принимает структуры a-спирали, β-слоя, β-поворота и нерегулярных участков, причем их относительные пропорции изменяются в зависимости от наличия холестерина. Результаты спектрального анализа β-амилоидного пептида (25-35) позволяют предложить вторичную структуру пептида в липидном растворителе. Показано, что упорядочение вторичной структуры β-амилоидного пептида (25-35) наблюдается в растворе DPPC, максимально моделирующем среду на поверхности плазматической мембраны.</abstract>
   <urls>
    <web-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/publication/19266</url>
    </web-urls>
    <pdf-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/files/19210</url>
    </pdf-urls>
   </urls>
  </record>
 </records>
</xml>
