<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<xml>
 <records>
  <record>
   <ref-type name="Journal Article">17</ref-type>
   <contributors>
    <authors>
     <author>Lin H. -B.</author>
     <author>Shen Q. -H.</author>
    </authors>
   </contributors>
   <titles>
    <title>ИЗУЧЕНИЕ ЛИГАНДНОГО ОБМЕНА МЕЖДУ ДВУМЯ КОМПЛЕКСАМИ ФЕНАНТРОЛИНА И БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ ПО СПЕКТРАМ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ</title>
   </titles>
   <keywords>
    <keyword>лигандный обмен</keyword>
    <keyword>фенантролин</keyword>
    <keyword>бычий сывороточный альбумин</keyword>
    <keyword>спектр флуоресценции</keyword>
    <keyword>ligand exchange</keyword>
    <keyword>phenanthroline</keyword>
    <keyword>bovine serum albumin</keyword>
    <keyword>fluorescence spectrum</keyword>
   </keywords>
   <dates>
    <year>2017</year>
    <pub-dates>
     <date>2025-03-12</date>
    </pub-dates>
   </dates>
   <journal>Журнал прикладной спектроскопии</journal>
   <abstract>Методами спектроскопии флуоресценции и поглощения в УФ и видимом диапазонах исследовано взаимодействие бычьего сывороточного альбумина (БСА) с двумя комплексами Cu(II)-фенантролина. Полученные результаты подтверждают, что лиганд 1,10-фенантролин (Фен) диссоциирует из обоих комплексов и перемещается в гидрофобную полость БСА, а M-L комплексы (M = Co2+, Cu2+; L = Hlact, imda, где Hlact - молочная кислота, H2imda - иминодиуксусная кислота) координируют с аминокислотами на поверхности пептида в растворе. Такое взаимодействие существенно препятствует денатурации БСА. Расчет расстояния между БСА и обоими комплексами показывает, что перенос энергии от возбужденного состояния БСА к комплексам происходит с высокой эффективностью. </abstract>
   <urls>
    <web-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/publication/16370</url>
    </web-urls>
    <pdf-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/files/16324</url>
    </pdf-urls>
   </urls>
  </record>
 </records>
</xml>
