17 Wang Ch. -D. Liu B. -Sh. Bian G. . Ma L. -H. Zhang H. -C. Cheng X. . гидрохлорид пиоглитазона трипсин спектрометрия сайт связывания скорость связывания pioglitazone hydrochloride trypsin spectrometry binding site binding rate 2019 2025-03-12 Журнал прикладной спектроскопии Методами флуоресцентной, УФ, синхронной флуоресцентной спектроскопии и кругового дихроизма исследовано сайт-селективное связывание пиоглитазона гидрохлорида (ПГГ) и трипсина (ТРП). Из полученных данных следует, что ПГГ может сильно тушить собственную флуоресценцию ТРП путем статического механизма тушения. При этом микроокружение радикалов триптофана и тирозина изменяется, полярность гидрофобной среды в полости ТРП увеличивается, а гидрофобность ослабевает. Показано, что взаимодействие между ПГГ и ТРП происходит посредством водородной связи с участием гидрофобной силы при соотношении связывания 1:1. Получены константы связывания Ka, число сайтов связывания n, а также термодинамические параметры. Реакция между ПГГ и ТРП происходит в основном в гидрофобной полости. Это следует из данных синхронной спектроскопии и факта участия аминокислотных радикалов. Скорость W связывания ПГГ с белком при 298 К составила ~65-85 %, а комбинированная модель может быть представлена в виде W = -0.08684R2 + 0.1048R + 0.8503, где R - отношение концентрации ПГГ к общей концентрации протеинов. Она обеспечивает теоретическую основу для дозировки препарата. https://www.academjournals.by/publication/16021 https://www.academjournals.by/files/15975