<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<xml>
 <records>
  <record>
   <ref-type name="Journal Article">17</ref-type>
   <contributors>
    <authors>
     <author>Побойнев В. В.</author>
     <author>Хрусталев В. В.</author>
     <author>Стожаров А. Н.</author>
     <author>Хрусталева Т. А.</author>
    </authors>
   </contributors>
   <titles>
    <title>Сайты связывания билирубина сывороточным альбумином человека: возможность влияния на них мутаций, вызванных радиацией</title>
   </titles>
   <keywords>
    <keyword>сывороточный альбумин человека</keyword>
    <keyword>билирубин</keyword>
    <keyword>радиационное воздействие</keyword>
    <keyword>аминокислотные замены</keyword>
    <keyword>билирубиновая энцефалопатия</keyword>
    <keyword>сайты связывания</keyword>
   </keywords>
   <dates>
    <year>2021</year>
    <pub-dates>
     <date>2021-02-23</date>
    </pub-dates>
   </dates>
   <doi>10.29235/1814-6023-2021-18-1-46-57</doi>
   <journal>Известия Национальной  академии наук Беларуси. Серия медицинских наук</journal>
   <abstract>В статье проанализированы сайты связывания билирубина сывороточным альбумином человека с точки зрения нестабильности вторичной структуры, а также изучено влияние известных аминокислотных замен, вызванных радиационным воздействием, на способность альбумина связывать билирубин. Расчеты энергии связывания и констант ингибирования комплексов билирубина с альбумином до и после аминокислотных замен показали, что аминокислотные замены по-разному влияют на способность связывать билирубин сывороточным альбумином человека. Аминокислотные замены Asp269-Gly269 (Nagasaki-1), Glu354-Lys354 (Hiroshima-1), Asp375-Asn375 (Nagasaki-2) уменьшают свободную энергию связывания билирубина сывороточным альбумином человека, а аминокислотные замены His3-Gln3 (Nagasaki-3) и Glu382-Lys382 (Hiroshima-2) повышают ее по результатам молекулярного докинга с соответствующими участками поверхности белка. Константы ингибирования при этом значительно выше, чем с известными сайтами связывания. В целом же рассмотренные мутации, вызванные радиационным воздействием, не могут влиять на наиболее специфичные известные сайты связывания билирубина сывороточным альбумином человека, так как аминокислотные остатки, которые подвергаются заменам, не взаимодействуют с аминокислотными остатками этих сайтов связывания (Leu115, Arg117, Phe134, Tyr138, Ile142, Phe149, Phe157, Tyr161, Arg186, Lys190, Lys240, Arg222). Все аминокислотные остатки известных сайтов связывания располагаются в стабильных элементах вторичной структуры сывороточного альбумина человека.Полученные данные важны для понимая влияния радиационного воздействия на развитие билирубиновой энцефалопатии у жителей стран, пострадавших от аварии на Чернобыльской атомной электростанции, и у жителей Японии.</abstract>
   <urls>
    <web-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/publication/14574</url>
    </web-urls>
    <pdf-urls>
     <url>https://www.academjournals.by/files/14536</url>
    </pdf-urls>
   </urls>
  </record>
 </records>
</xml>
