ПРИКЛАДНАЯ ЭНЗИМОЛОГИЯ ФОСФАТИДАЦИЛГИДРОЛАЗ В ИЗУЧЕНИИ ВЗАИМОСВЯЗИ «СТРУКТУРА – ФУНКЦИЯ» В РЯДУ БИОПОЛИМЕРОВ И НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ БИОРЕГУЛЯТОРОВ
Представлен обзор основных экспериментальных результатов в области прикладной энзимологии фосфатидацилгидролаз при исследовании взаимосвязи «структура – функция» в процессе фосфолиполиза с участием растворимых (гемоглобин), периферических (цитохром b5), интегральных (CYP2В4) и якорных (CYP3А4) белков, а также низкомолекулярных биорегуляторов (хлор- и фосфорорганические соединения, производные 1,3-циклогек- сандиона, оксазола, тиотетроновых и жирных кислот). Обсуждены стратегические перспективы развития научных исследований и инновационных технологий в рамках биоорганической химии по направлению прикладная (инженерная) энзимология с участием фосфолиполитических ферментов.
1. Иммобилизованные клетки и ферменты / ред. Дж. Вудворд. – М.: Мир, 1988 – 215 с.
2. Buchholz, K. Reaction engineering parameters of immobilized biocatalysis. In: Advanced in biochemical engineering. / Fiechter A. (ed.). – Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1982. – Vol. 24. – P. 39–41.
3. The Preparation and Properties of Tris(triphenylphosphine)halogenorhodium(I) and Some Reactions Thereof Including Catalytic Homogeneous Hydrogenation of Olefins and Acetylenes and Their Derivatives / J. A Osborn [et al.] // Journal of the Chemical Society A. – 1966. – P. 1711–1732.
4. Poulsen, Р. В. Current applications of immobilized enzymes for manufacturing purposes / Р. В. Poulsen. // Biotechnol. Genet.Eng.Reviews. – 1984. – Vol. 1. – P. 121–140.
5. Effect of ultrasound as a new method of studying conformational transitions in enzyme active-sites - pH-induced and temperature-induced conformational transitions in active-center of penicillin amidase / I. V. Berezin [et al.] // FEBS Letters, Elsevier BV (Netherlands). –1975. – Т. 49, № 3. – C. 325–328.
6. Молекулярный полиморфизм ферментов человека – основа индивидуальной чувствительности к лекарствам. Суперкомпьютерное моделирование как метод анализа структурных изменений белка и его каталитической активности / С. Д. Варфоломеев [и др.] // Изв. АН СССР. Сер. хим. – 2016. – № 6. – С. 1592–1607.
7. Micellar enzymology – superactivity of enzymes in reversed micelles of surfactants solvated by water organic cosolvent mixtures / N. L. Klyachko [et al.] // Collection of Czechoslovak Chemical Communications. – 1992. – Vol. 57, N. 3. – P. 625–640.
8. Matrix design for bacteriolytic enzyme encapsulation / N. L. Klyachko [et al.] // Journal of Drug Delivery Science and Technology. – 2006. – Vol. 16, N 4. – P. 293–299.
9. Influence of the lipid composition on the catalytic activity of acid phosphatase in reverse micelles / У. В. Кудряшова [и др.] // Биохимия. – 2009. – Т. 74, № 3.–С. 420–428.
10. Стабилизация щелочной протеиназы и целлюлаз комплексообразованием с хитозаном для применения в составе синтетических моющих средств / Е. В. Кудряшова [и др.] // Биоорг. химия. – 2009. – Т. 35, № 3. – С. 1–8.
11. Early diagnosis of lung cancer based on proteome analysis of exhaled breath condensate / K. U. Fedorchenko [et al.] // Moscow University Chemistry Bulletin. – 2016. – Vol. 71, N 2. – P. 134–139.
12. Proteomic analysis of exhaled breath condensate for diagnostics of respiratory system diseases / A. S. Kononikhin, K. Y. Fedorchenko, A. M. Ryabokon [et al.] //Biochemistry, Supplemental Series B. – 2016. – Vol. 10, N 3. – P. 230–234.
13. Флуоресцентный иммуноанализ. Синтез, спектрально-флуоресцентные и иммунологические свойства конъюгатов корпропорфирина 1 с антителами / Д. Б. Папковский [и др.] // Прикл. биохим. и микробиол. – 1989. – Т. 25, № 4. – С. 548–557.
14. Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems / A. A. Akhrem [et al.] // Acta biol. med. Germ. – 1979. – Vol. 38, N 2–3. – P. 257–273.
15. Influence of the charge and organization of the substrate on the activity of phosphatidylinositol-specific phospholipase C / A. A. Akhrem [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 1984. – Vol. 49, N 3.– P. 317–321.
16. Характеристика иммуноаффинной хроматографии и новый метод получения тиропероксидазы человека из субклеточных фракций щитовидной железы / О. В. Цыганова [и др.] // Прикл. биохим. и микробиол. – 2006. Т. 42, № 2. – С. 236–246.
17. Обращенные мицеллы ПАВ в органических растворителях – модель биологических мембран. / Д. И. Метелица, А. Н. Еремин // Успехи биол. химии. –1988. – Т. 28. – С. 145–173.
18. Метелица, Д. И, Активация кислорода ферментными системами / Д. И. Метелица. – М.: Наука, 1982. – 255 с.
19. Метелица, Д. И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов / Д. И. Метелица. – Минск: Наука и техника, 1984. – 293 с.
20. Study of lipolysis in model membranes in the presence of positively charged soluble proteins / M. K. Naubatova [et al.] // Biochemistry (Moscow), 1992. – Vol. 57, N 4. – P. 411–416.
21. Structural Insights into Aldosterone Syntase Substrate Specificity and Targeting Inhibition / N. Strushkevich [et al.] // Mol. Endocrinol. – 2013. – Vol. 27, N 2. – P. 315–324.
22. Метелица, Д. И. Активация кислорода ферментными системами – цитохромом Р-450 и другими гемопротеинами / Д. И. Метелица // Успехи химии. – 1982. – Т. 51, № 11. – С. 1819–1848.
23. Catalytic activity and thermostability of dehydrogenase conjugates with cortisol and progesterone / D. I. Metelitsa [et al.] // Bioconjugate Chemistry. – 1991. – Vol. 2, iss. 5. – P. 309–316.
24. Иммунохимический анализ фосфолипаз А2 и фосфолипазы С Clostridium perfringens / А. А. Ахрем [и др.] // Изв. АН БССР. Сер. хим. – 1977. № 5. – C. 113–118.
25. Recognition of Artificial Nucleobases by E. coli Purine Nucleoside Phosphorylase versus its Ser90Ala Mutant in the Synthesis of Base-Modified Nucleosides. Chem. / Fateev I. V. [et al.] // A Eur. J. – 2015. – Vol. 21. – P. 13401–13419.
26. Study of stability of liposomes, potential drug carriers, to the action of phospholipase A2 / N. M. Litvinko [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. – 1993. – Vol. 29, N 3. – P. 361–366.
27. Liposomes with phosphatidylethanol as a carrier for oral delivery of insulin: Studies in the rat / М. А. Kisel [et al.] // International Journal of Pharmaceutics. – 2001. – Vol. 216, N 1–2. – P. 105–114.
28. Рекомбинантный иммунотоксин scFv4D5-барназа, специфичный к с-ЕгbВ2-позитивным клеткам рака молочной железы: фолдинг, стабильность, цитотоксическая активность / А. П. Власов [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2009. – № 1. – С. 5–13.
29. Метелица, Д. И. Инициирование и ингибирование свободнорадикальных процессов в биохимических пероксидных системах / Д. И. Метелица, Е. И. Карасёва // Прикл. биохим. и микробиол. – 2007. – Т. 43, № 5. – С. 537–564.
30. Высокоэффективные тест-системы оценки общей антиоксидантной активности биологических жидкостей человека / Д. И. Метелица [и др.] // Труды БГУ. –2008. – Т. 3. Ч. 1. – С. 7–21.
31. Evidence That Compound I Is the Active Species in Both the Hydroxylase and Lyase Steps by Which P450scc Converts Cholesterol to Pregnenolone:EPR/ENDOR/Cryoreduction / Annealing Studies / R. Davydov [et al.] // Biochemistry. – 2015. – Vol. 54. – P. 7089–7097.
32. Литвинко, Н. М. Активность фосфолипазы А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.
33. Способ выделения фосфолипазы А2: пат. 8416 Республики Беларусь: МПК7 С12N 9/16 (2006)/Н.М. Литвинко; дата публ.: 30.08.2006.
34. Separation and purification of isoenzymes of phospholipase C of Clostridium perfringens / G. F Shemanova [et al.] // Appl. Biochem. Microbiol. –1978. – Vol. 14, N 3. – P. 314–318.
35. Литвинко, Н. М. Эндогенные фосфолипазы А2 / Н.М. Литвинко, М. А. Кисель. – Минск: Наука и техника, 1991. – 270 с.
36. Litvinko, N. M. Anionic center of pancreatic phospholipase A2 / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Bulletin of the Academy of Sciences of the USSR Division of Chemical Science. – 1976. – Vol. 25, N 7. – P. 1586.
37. Litvinko, N. M. Effect of low-molecular-weight substrate fragments and their analogs on activity of isoenzymes of phospholipase C from Clostridium perfringens of type A / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, G. F. Shemanova // Biochemistry (Moscow). – 1977. – Vol. 42, N 6 (II). – P. 838–842.
38. Получение антител к гидролитическим ферментам и выявление их в реакции пассивной гемагглютинации / Г. Ф. Шеманова [и др.] // Иммунология. – 1981. – № 1. – С. 43–46.
39. Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипаз А2 и С / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2005. – № 4. – С. 113–124.
40. Антончик, Г. Н. Исследование белок-белкового взаимодействия цитохрома Р-450 и фосфолипазы А2 / Г. Н. Антончик, Т. Г. Гудко // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2015. – № 1. – С. 3–5.
41. Litvinko, N. M. The anionic site of hog pancreatic phospholipase A2 / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Biochemistry (Moscow). – 1977. – Vol. 42, N 1(I). – P. 68–75.
42. Litvinko, N. M. Formation of phospholipase A2 complexes with nucleic acid fragments and methods for their disruption / N. M. Litvinko, A. P. Drozhdeniuk //Applied Biochemistry and Microbiology. – 1996. – Vol. 32, N 6. – P. 585–589.
43. Litvinko, N. M. Dynamics of formation of lysoforms on enzymatic hydrolysis of phosphatidylalkanols / N. M. Litvinko, S. V. Kuchuro, M. V. Zhukova // Biochemistry (Moscow). – 2002. – Vol. 67, N 9. – P. 1027–1031.
44. Litvinko, N. M. Hydrolysis of glycerophospholipids ву the phosphatidylinosite-specific phospholipase C / N. M. Litvinko // Biophosphates and Their Analogous – Synthesis, Structure, Metabolism and Activity. – Amsterdam: Elsevier Science Publishers B. V. – 1987. – Р. 315–320.
45. Литвинко, Н. М. Особенности фосфолиполиза под действием производных 1,3-циклогександиона / Н. М. Литвинко, Д. О. Герловский // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2012 . – № 2. – С. 77–81.
46. Литвинко, Н. М. Использование толуольного раствора лецитина при выделении фосфолипазы А2 из подже- лудочной железы свиньи / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларус. Сер. хім. навук. – 1999. –№4. – С. 63–67.
47. Изучение специфичности фосфолипазы А2 на субстратсодержащих структурах, имеющих разную надмоле- кулярную организацию / А. А. Ахрем [и др.] // Биохимия. – 1989. – Т. 54, № 4. – С. 687–693.
48. Litvinko, N. M. Study of phospholipase A2 hydrolysis using conversion of methemoglobin to hemoglobin / N. M. Litvinko, G. M.Andreyuk, M. A. Kisel // FASEB Jоurnal. – 1997. – Vol. 11, N 9. (C.A.1306). – P. 2623.
49. Патент BY №019670 «Способ определения общей антиоксидантной способности биологической жидкости с использованием липидной фазы / Н. М Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; заявитель – Институт биоорганической химии НАН Беларуси, заявл. 13.01.11, заявка а 20110049.
50. Патент BY №019669. Композиция и способ определения общей антиоксидантной активности сыворотки крови / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; заявитель – Институт биоорганической химии НАН Беларуси, заявл. 13.01.11, заявка а 20110048.
51. Литвинко, Н. М. Межфазный катализ липолитических реакций в биоорганической химии: особенности и практическое применение / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2015. – № 4. – С. 109–121.
52. Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p.
53. Долгосрочные приоритеты прикладной науки в России: / под ред. Л. М. Гохберга. – М.: Высш. шк. экономики, 2013. – 120 с.
54. Супрамолекулярный комплекс жирной кислоты с гемоглобином как индикатор фосфолиполиза для выявления экспериментального панкреатита / Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 82–87.