СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ВОССТАНОВЛЕНИЯ CYP124 M. TUBERCULOSIS РАЗЛИЧНЫМИ РЕДОКС-ПАРТНЕРАМИ
Тумилович А. М.,
Ковалевский А. А.,
Варакса Т. С.,
Василевская А. В.,
Черкесова Т. С.,
Грабовец И. П.,
Шкель Т. В.,
Диченко Я. В.,
Гилеп А. А.
2018
С целью определения оптимальных редокс-партнеров CYP124 M. tuberculosis в in vitro реконструированной системе осуществлена гетерологическая экспрессия, выделение и очистка рекомбинантных цитохрома CYP124 M. tuberculosis и потенциальных редокс-партнеров: Fdx, FdR, FprA, Adx, AdR, CPR, Arh1_A18G, Etpfd. Показано, что CYP124 проявляет наибольшую каталитическую активность в системе с митохондриальными электрон-транспортными белками S. pombe: Etp1fd и Arh1_A18G.
Тумилович А. М., Ковалевский А. А., Варакса Т. С., Василевская А. В., Черкесова Т. С., Грабовец И. П., Шкель Т. В., Диченко Я. В., Гилеп А. А. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ВОССТАНОВЛЕНИЯ CYP124 M. TUBERCULOSIS РАЗЛИЧНЫМИ РЕДОКС-ПАРТНЕРАМИ. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук. 2018;54(2):190-196.
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2018-54-2-190-196
Цитирование
Список литературы
1. Структурный анализ цитохромов Р450 микобактерий комплекса Mycobacterium tuberculosis / А. В. Василевская [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2010. – Т. 54, № 5. – С. 55–59.
2. Identification of Mycobacterium tuberculosis enzyme involved in vitamin D and 7-dehydrocholesterol metabolism / A. V. Vasilevskaya [et al.] // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 2017. – Vol. 169. – P. 202–209. DOI: 10.1016/j.jsbmb.2016.05.021
3. The endogenous adrenodoxin reductase-like flavoprotein arh1 supports heterologous cytochrome P450-dependent substrate conversions in Schizosaccharomyces pombe / K. M. Ewen [et al.] // FEMS Yeast Res. – 2008. – Vol. 8, № 3. – P. 432–441. DOI: 10.1111/j.1567-1364.2008.00360.x
4. Structural and thermodynamic characterization of the adrenodoxin-like domain of the electron-transfer protein Etp1 from Schizosaccharomyces pombe / J. J. Müller [et al.] // J. Inorg. Biochem. – 2011. – Vol. 105, № 7. – P. 957–965. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2011.04.001
5. Цитохром Р450124 Mycodacterium tuberculosis: лиганд-связывающие и каталитические свойства / А. В. Василевская [et al.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2011. – № 3. – С. 107–112.
6. Structural basis for pregnenolone biosynthesis by the mitochondrial monooxygenase system / N. Strushkevich [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2011. – Vol. 108, № 25. – P. 10139–10143. DOI: 10.1073/pnas.1019441108
7. Engineering of proteolytically stable NADPH-cytochrome P450 reductase / T. A. Bonina [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2005. – Vol. 70, № 3. – P. 357-365. DOI: 10.1007/s10541-005-0122-3
8. pET System Manual / Novagen. – 11th Ed. – Darmstadt: EMD Biosciences, Inc., 2005. – 80 p.
9. Characterization and catalytic properties of the sterol 14alpha-demethylase from Mycobacterium tuberculosis / A. Bellamine [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1999. – Vol. 96, № 16. – P. 8937-8942. DOI: 10.1073/pnas.96.16.8937
10. Mycobacterium tuberculosis FprA, a novel bacterial NADPH-ferredoxin reductase / F. Fischer [et al.] // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269, № 12. – P. 3005–3013. DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.02989.x
11. Murataliev, M. B. Electron transfer by diflavin reductases / M. B. Murataliev, R. Feyereisen, F. A. Walker // Biochim. Biophys. Acta – 2004. – Vol. 1698, № 1. – P. 1–26. DOI: 10.1016/j.bbapap.2003.10.003
Похожие публикации