Изучены активность каспазы-3, экспонирование фосфатидилсерина на поверхности и жизнеспособность во фракции «молодых» эритроцитов, подвергшихся окислительному стрессу, вызванному воздействием трет-бутилгидроперекиси. Активность каспазы-3, экспонирование фосфатидилсерина (ФС) на поверхности и жизнеспособность исследованы также во фракции «старых» эритроцитов в условиях естественного старения. Из полученных экспериментальных данных следует, что окислительный стресс в эритроцитах, вызванный краткосрочным воздействием 2 мМ t-BHP, приводит к активации каспазы-3, перераспределению ФС из внутреннего во внешний монослой плазматической мембраны, а также к значительному снижению жизнеспособности «молодых» эритроцитов, что свидетельствует о запуске запрограммированной клеточной гибели. Полученные результаты позволяют сделать вывод о наличии в эритроцитах человека кальций-независимого механизма эриптоза, активируемого окислительным стрессом in vitro.
Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. Активность каспазы-3 в эритроцитах человека при окислительном стрессе. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук. 2015;(2):34-37.
1. Lang K. S., Lang P. A., Bauer C. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2005. Vol. 15, N 5. P. 195-202.
2. Lang F., Gulbins E., Lerche H. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2008. Vol. 22, N 5-6. P. 373-380.
3. Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 19-21 июня 2012 г. Минск, 2012. Ч. 2. С. 216-218.
4. Костин Д. Г., Белевич Е. И., Петрович В. А. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 17-20 июня 2014 г. Минск, 2014. Ч. 1. С. 208-211.
5. Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Успехи соврем. биологии. 2014. Т. 134, № 2. С. 149-157.
6. Lang F., Gulbins E., Lang P. A. et а! // Cell Physiol. Biochem. 2010. Vol. 26, N 1. P. 21-28.
7. Lang E., Qadri S. M., Lang F. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2012. Vol. 44, N 8. P. 1236-1243.
8. Mandal D. et al. // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, N 52. P. 52551-52558.
9. Maellaro E. et al. // Acta Diabetol. 2013. Vol. 50, N 4. P. 489-495.
10. Polak-Jonkisz D. et al. // Clin. Biochem. 2013. Vol. 46. P. 219-224.
11. Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2009. N 75A. P. 236-244.
12. Basu S., Banerjee D., Chandra S., Chakrabarti A. // Glycoconj. J. 2010. Vol. 27, N 7-9. P. 717-722.
13. Berg C. P. et al. // Cell Death Differ. 2001. N 8. P. 1197-1206.
14. Wu H. et al. // Int. J. Biol. Sci. 2014. Vol. 10, N 9. P. 1072-1083.
15. Wang K. K. W. // Trends Neurosci. 2000. Vol. 23, N 2. P. 20-26.
16. Calderon-Salinas J. V. et al. // Mol. Cell. Biochem. 2011. Vol. 357, N 1-2. P. 171-179.
17. Mahmud H. et al. // Cardiovasc. Res. 2013. Vol. 98, N 1. P. 37-46.
18. Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2005. Vol. 66, N 1. P. 78-84.
19. Corsi D. et al. // Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 261. P. 775-783.
