В статье проанализированы особенности распределения аминокислотных остатков по альфа-спиральным фрагментам 3D-структур негомологичных белков четырех структурных классов. По результатам сравнения вероятностных шкал выяснено, что высокая вероятность включения в альфа-спирали лизина, аргинина и гистидина отмечается не во всех классах белков, в отличие от постоянно формирующих альфа-спирали аланина, лейцина, глутаминовой кислоты, глутамина и метионина. Для альфа-спиралей бета-структурных белков характерно обеднение лейцином на фоне повышения частоты использования глутамина, а также комбинаций гидрофильных и гидрофобных аминокислотных остатков, стабилизирующих альфа-спираль, по сравнению с альфа-спиралями из белков альфа-спирального класса. Особенности аминокислотного состава альфа-спиральных участков, расположенных между двумя бета-тяжами в белках бета-структурного класса и в смешанных белках, указывают на то, что они в наибольшей степени защищены от перехода в бета-структурное состояние. Полученные сведения важны при отборе антигенных фрагментов белков, имеющих в своем составе альфа-спиральные участки, отличающиеся наибольшей стабильностью вторичной структуры, для дальнейшего дизайна вакцинных пептидов.
Побойнев В. В., Хрусталев В. В., Хрусталева Т. А. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ В ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЯХ БЕЛКОВ РАЗЛИЧНЫХ СТРУКТУРНЫХ КЛАССОВ. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук. 2017;(4):58-66.
1. Chou, P. Y. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence / P. Y. Chou, G. D. Fasman // Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol. – 1978. – Vol. 47. – P. 45–48.
2. Munoz, V. Intrinsic secondary structure propensities of the amino acids, using statistical phi-psi matrices: comparison with experimental scales / V. Munoz, L. Serrano // Proteins. – 1994. – Vol. 20. – P. 301–311.
3. Pirovano, W. Protein secondary structure prediction / W. Pirovano, J. Heringa // Methods Mol. Biol. – 2010. – Vol. 609. – P. 327–348.
4. Predicting protein secondary structure using consensus data mining (CDM) based on empirical statistics and evolutionary information / G. Kandoi [et al.] // Methods Mol. Biol. – 2017. – Vol. 1484. – P. 35–44.
5. Барковский, E. В. Карты преимущественного конформационного состояния дипептидов в структурированных участках глобулярных белков / E. В. Барковский, Д. В. Кириленко // Биофизика. – 1985. – Т. 30, вып. 5. – С. 786–790.
6. Anishetty, S. Tripeptide analysis of protein structures / S. Anishetty, G. Pennathur, R. Anishetty // BMC Struct. Biol. – 2002. – Vol. 2. – P. 9.
7. Costantini, S. PreSSAPro: a software for the prediction of secondary structure by amino acid properties / S. Costantini, G. Colonna, A. M. Facchiano // Comput. Biol. Chem. – 2007. – Vol. 31. – P. 389–392.
8. Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot / D. Eisenberg [et al.] // J. Mol. Biol. – 1984. – Vol. 179. – P. 125–142.
9. NPS@: network protein sequence analysis / C. Combet [et al.] // Trends Biochem. Sci. – 2000. – Vol. 25. – P. 147–150.
10. Tendulkar, A. V. Characterization and sequence prediction of structural variations in α-helix / A. V. Tendulkar, P. P. Wangikar // BMC Bioinformatics. – 2011. – Vol. 12, suppl. 1. – P. S20.
11. Aurora, R. Helix capping / R. Aurora, G. D. Rose // Protein Sci. – 1998. – Vol. 7, N 1. – P. 21–38.
12. Лим, В. И. Стереохимическая теория вторичной структуры глобулярных белков. II. Методы локализации α-спиральных и β-спиральных участков // Биофизика. – 1974. – Т. 19, вып. 3. – P. 562–575.
13. Kabsch, W. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features / W. Kabsch, C. Sander // Biopolymers. – 1983. – Vol. 22. – P. 2577–2637.
14. Khrustalev, V. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes / V. V. Khrustalev, E. V. Barkovsky // Biochimie. – 2012. – Vol. 94, N 12. – P. 2706–2715.
