17 Побойнев В. В. Хрусталёв В. В. Хрусталёва Т. А. Стожаров А. Н. белок бета-шпилька бета-тяж альфа-спираль вторичная структура белка пространственная структура белка 2018 2018-10-29 10.29235/1029-8940-2018-63-4-391-400 Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук В статье рассмотрены особенности строения групп взаимодействующих альфа-спиралей и групп взаимодействующих бета-тяжей (блоков) в выборках трехмерных структур негомологичных белков, относящихся к четырем структурным классам. Стабильность каждого элемента вторичной структуры оценивали с помощью алгоритма PentaFOLD, который способен выявлять альфа-спирали и бета-тяжи с наиболее характерными для данного вида вторичной структуры особенностями чередований аминокислотных остатков. Доказано, что в белках классов «альфа + бета» и «альфа/бета» чаще всего встречаются блоки, состоящие из двух взаимодействующих альфа-спиралей, отличающихся наибольшей степенью стабильности. В альфа-спиральных белках, как правило, встречаются блоки из 4 альфа-спиралей, в бета-структурных – отдельные короткие альфа-спирали, отличающиеся наименьшей степенью стабильности в белках этого класса. Наиболее устойчивыми следует считать бета-структуры из трех бета-тяжей, наименее устойчивыми – отдельные бета-шпильки. В белках класса «альфа + бета» наблюдается характерное расположение стабильных альфа-спиралей в начале альфа-спирального блока, стабильных бета-тяжей – в конце бета-структурного блока. Такое расположение стабильных альфа-спиралей и бета-тяжей способствует формированию устойчивой пространственной структуры, если белок начинается с бета-структурного домена, что наблюдается в большинстве случаев. https://www.academjournals.by/publication/11682 https://www.academjournals.by/files/11648