RT - article
SR - Electronic
T1 - Структурные переходы в смешанных классах белков
JF - Известия Национальной  академии наук Беларуси. Серия биологических наук
SP - 2019-08-16
DO - 10.29235/1029-8940-2019-64-3-326-337
A1 - Побойнев В. B., 
A1 - Хрусталёв В. В., 
A1 - Хрусталёва Т. А., 
A1 - Стожаров А. Н., 
YR - 2019
UL - https://www.academjournals.by/publication/11618
AB - Изучены особенности аминокислотного состава участков белков классов «альфа + бета» и «альфа/ бета», склонных к структурным переходам. Данные получены путём сравнения разных трёхмерных структур белков с абсолютно идентичной аминокислотной последовательностью. В работе не рассматривались фрагменты белков, расположение атомов в которых невозможно определить методом рентгеноструктурного анализа. Судя по более высокому проценту остатков, находящихся в структурно неустойчивых фрагментах, белки класса «альфа + бета» менее стабильны, чем белки класса «альфа/бета». Наиболее частым структурным переходом является укорочение Nи C-концов альфа-спиралей и бета-тяжей. Найдены и полностью «исчезающие» (переходящие в койл) альфа-спирали и бета-тяжи, аминокислотный состав которых несёт в себе ценную информацию, позволяющую выявить фрагменты белков, которые способны к переходу от альфа-спиралей к бета-тяжам и обладают сходным аминокислотным составом как с «исчезающими» альфа-спиралями, так и с «исчезающими» бета-тяжами. Аминокислотный состав способных к полному «исчезновению» альфа-спиралей достоверно отличается от такового способных к полному