17 Побойнев В. B. Хрусталёв В. В. Хрусталёва Т. А. Стожаров А. Н. структурный переход белок бета-тяж альфа-спираль вторичная структура белка 2019 2019-08-16 10.29235/1029-8940-2019-64-3-326-337 Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук Изучены особенности аминокислотного состава участков белков классов «альфа + бета» и «альфа/ бета», склонных к структурным переходам. Данные получены путём сравнения разных трёхмерных структур белков с абсолютно идентичной аминокислотной последовательностью. В работе не рассматривались фрагменты белков, расположение атомов в которых невозможно определить методом рентгеноструктурного анализа. Судя по более высокому проценту остатков, находящихся в структурно неустойчивых фрагментах, белки класса «альфа + бета» менее стабильны, чем белки класса «альфа/бета». Наиболее частым структурным переходом является укорочение Nи C-концов альфа-спиралей и бета-тяжей. Найдены и полностью «исчезающие» (переходящие в койл) альфа-спирали и бета-тяжи, аминокислотный состав которых несёт в себе ценную информацию, позволяющую выявить фрагменты белков, которые способны к переходу от альфа-спиралей к бета-тяжам и обладают сходным аминокислотным составом как с «исчезающими» альфа-спиралями, так и с «исчезающими» бета-тяжами. Аминокислотный состав способных к полному «исчезновению» альфа-спиралей достоверно отличается от такового способных к полному https://www.academjournals.by/publication/11618 https://www.academjournals.by/files/11584